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Aminoácidos y proteínas

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Aminoácidos catalíticos n Cofactores: entre los más importantes están los iones Zn , Co , K ,
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(sección amarilla) Fe , Mg y Mn . Estos elementos deben ser ingeridos diariamente
en dosis muy bajas, por lo que se conocen como oligoelementos o
minerales traza. Entre las reacciones que necesitan coenzimas o
cofactores están las oxidorreducciones, las reacciones de transferen-
Aminoácidos estructurales moléculas, como la hidrólisis de proteínas y polisacáridos son catali-
contrario, las reacciones líticas, es decir que involucran ruptura de
Sitio activo cia de grupo y las reacciones que forman enlaces covalentes. Por el
zadas por enzimas que no necesitan componentes adicionales.
Conformación de las enzimas
Para que una enzima pueda ejercer su acción catalítica debe poseer una
Aminoácidos de unión (sección roja) conformación tridimensional especial. Cuando se pierde dicha confor-
mación, ya sea por cambios en la temperatura y el pH del medio o por la
Figura 39. La estructura primaria, secundaria, presencia de iones u otros reactivos, la enzima pierde su capacidad cata-
terciaria y cuaternaria de las enzimas determina
la posición de ciertos aminoácidos en ciertos lítica. La desnaturalización de las proteínas implica la pérdida de la con-
lugares. formación espacial de las mismas y por tanto de su capacidad funcional.
Las enzimas, como toda proteína, están formadas por gran cantidad de
aminoácidos, con una estructura primaria, secundaria, terciaria y cua-
ternaria definida, que determina la forma de la molécula. En el caso de
las enzimas, podemos identificar tres tipos de aminoácidos:
n Aminoácidos estructurales: constituyen el armazón básico o esque-
leto de la molécula.
n Aminoácidos de unión o fijación: participan en la
Tipo de reacción formación del complejo enzima-sustrato o complejo
Clase de enzima Subclase
catalizada activado. Conforman una sección de la enzima co-
Lipasas Hidrólisis de un nocida como sitio activo, que es el lugar en el cual
grupo éster ocurre el reconocimiento del sustrato por parte de
Hidrolasas la enzima y posteriormente, las reacciones químicas
Proteasas Hidrólisis de un
grupo amida que modifican dicho sustrato para formar los pro-
ductos.
Epimerasas Isomerización
Isomerasas de un centro n Aminoácidos catalíticos: participan directamente en
estereogénico la transformación química del sustrato (figura 39).
Carboxilasas Adición de CO Nomenclatura y clasificación
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Ligasas Sintetasas Formación de un Hace poco menos de un siglo, sólo se conocían algunas
nuevo enlace enzimas, muchas de las cuales catalizaban la hidrólisis
Descarboxilasas Pérdida de CO de enlaces covalentes. Estas enzimas se identificaban
Liasas 2 por la adición del sufijo –asa al nombre de la sustancia o
Deshidrasas Pérdida de agua
sustrato que hidrolizaban. Con este criterio, por ejemplo,
Deshidrogenasas Introducción de las lipasas hidrolizaban las grasas y las proteasas, hidro-
un doble enlace lizaban los enlaces peptídicos en las proteínas. Aunque
por eliminación
Oxidorreductasas de H 2 todavía hoy se usan algunos de estos términos para
referirse a las enzimas, los estudios han demostrado que
Oxidasas Oxidación las enzimas catalizan reacciones diferentes en el mismo
Reductasas Reducción sustrato, por ejemplo la oxidación o reducción de la
función alcohol de un azúcar y aunque el sufijo –asa se
Cinasas Transferencia de
un grupo fosfato continúa usando, en la actualidad los nombres de las en-
Transferasas zimas se refieren al tipo de reacción catalizada, más que
Transaminasas Transferencia de al sustrato. Por ejemplo, las deshidrogenasas catalizan
un grupo amino la eliminación de hidrógeno y las transferasas, catalizan

Figura 40. El cuadro presenta algunas enzimas, el tipo reacciones que implican la transferencia de grupos quí-
de reacción que catalizan y el nombre que reciben. micos específicos entre dos moléculas (figura 40).
192 © Santillana

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