Page 188 - Libro Hipertextos Quimica 2

Aminoácidos y proteínas

2.3.3 Propiedades
n Desnaturalización: cuando las proteínas se calientan, se exponen a la
acción de radiación ultravioleta o se tratan con soluciones de diferente
naturaleza, alcohol, ácidos o bases diluidas, acetona, etc. experimen-
tan cambios muy notables en su solubilidad y en sus propiedades
biológicas. En la mayoría de los casos estos cambios son irreversibles.
Estudios realizados con rayos X muestran que la desnaturalización de
las proteínas origina una disposición más al azar de las moléculas del
polímero de proteína.
n Punto isoeléctrico: dado que los extremos N-terminal y C-terminal
de una proteína conservan la capacidad de ionizarse dependiendo
del medio en donde se encuentre dicha proteína, es posible definir
el punto isoeléctrico de un polipéptido como el pH al cual los iones
Figura 31. Reacción de Biuret
para identificación de proteínas. positivo y negativo se encuentran en equilibrio. Este valor, al igual que
en los aminoácidos, varía de una proteína a otra.
n Reacciones coloreadas: existen una serie de pruebas químicas para
determinar la presencia de proteínas en una solución o para identificar
tipos específicos de aminoácidos en una proteína. Las pruebas más
importantes son:
— Reacción de Biuret: al mezclar una solución diluida de sulfato
cúprico y urea con una solución de proteína débilmente alcalina
aparece un color entre rosado y violeta. Esta prueba es muy general
Puente de H y sirve para detectar la presencia de proteínas y péptidos (figura
31).

— Reacción xantoproteica: el ácido nítrico concentrado reacciona
Puente de H
con los núcleos aromáticos de los aminoácidos, formando com-
puestos nitrados de color amarillo intenso. Por lo tanto, esta prueba
sirve para determinar la presencia de aminoácidos aromáticos
Puente de H
(tirosina, triptófano y fenilalanina).
n Hidrólisis: los enlaces peptídicos de una proteína cualquiera se
Puente de H pueden romper si se la trata con un ácido fuerte (por ejemplo, HCl
o H SO ) a altas temperaturas (110 °C). Si las condiciones son más
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suaves, se consigue una hidrólisis parcial, en la cual se obtienen seg-
Puente de H mentos peptídicos más pequeños que los iniciales. En los seres vivos,
la hidrólisis de proteínas se realiza enzimáticamente y con una alta se-
lectividad, que permite romper la proteína en puntos específicos. Por
ejemplo, la tripsina, es una enzima digestiva que rompe las uniones
Figura 32. Estructura secundaria tipo hélice a. peptídicas solamente entre lisina y arginina.

2.3.4 Estructura de las proteínas

La mayoría de las propiedades biológicas, físicas y químicas de las proteí-
nas, dependen de la forma tridimensional de las moléculas. Los diferentes
rasgos de esta forma son la estructura de una proteína.
n Estructura primaria: describe la sucesión de aminoácidos que forman
la cadena polipeptídica, sin tener en cuenta las interacciones internas
entre diferentes aminoácidos de dicha cadena, que puedan ocasionar
1. Menciona algunos agentes quími-
EJERCICIO cos que producen desnaturali- n Estructura secundaria: en este nivel de estructura se describe la
su plegamiento.
zación de las proteínas.
2. ¿Qué ocurre cuando la leche “se
Generalmente, estas interacciones se dan entre los grupos amino (es-
corta”? interacción entre diferentes secciones polares de la cadena peptídica.
pecíficamente residuos NH) y carboxilo (residuos C O) de diferentes
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