Page 189 - Libro Hipertextos Quimica 2

Componente: Procesos físicos

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H N—HC —C — CH—
N—HC —C — CH—C — N
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— N C — N — CH O N
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Figura 33. Estructura secundaria tipo lámina b. Típica de proteínas como la fibroína de la seda.
aminoácidos, dando como resultado la formación de puentes de hidrógeno. En algunas proteínas, como las
queratinas de lana, pelos y uñas, los puentes de hidrógeno ocurren con una periodicidad tal que se forma
una hélice regular, en la cual cada vuelta consta de 3,6 aminoácidos. Esta conformación espacial se conoce
como hélice a (figura 32). Existe además otra conformación, conocida como lámina b, en la cual varias
cadenas peptídicas, se encuentran acopladas paralelamente, a través de puentes de hidrógeno entre grupos
C O y NH de diferentes cadenas (figura 33).
n Estructura terciaria: describe el plegamiento de estructuras secundarias como hélices y láminas, sobre
sí mismas. Las fuerzas causantes de doblar estas estructuras son: puentes disulfuro, formados entre
aminoácidos como cisteína y metionina y, fuerzas de repulsión y atracción entre aminoácidos hidrófo-
bos e hidrófilos con respecto al medio acuoso circundante. De esta forma, los aminoácidos hidrófobos
tienden a ubicarse en el interior de las proteínas, lo más alejados posible del agua del medio, mientras que
los hidrófilos se ubican en la periferia. El resultado es una estructura tridimensional plegada y enrollada
sobre sí misma en patrones complejos (figura 34). Las proteínas globulares son ejemplos de este tipo de
conformación.
n Estructura cuaternaria: se refiere a la forma en que se agrupan varias proteínas (con una estructura ter-
ciaria definida) para formar grandes agregados, multiméricos. Las diferentes proteínas se unen a través
de enlaces débiles, no covalentes como puentes de hidrógeno y uniones electrostáticas (figura 35).

Figura 34. Estructura terciaria hipotética en la cual se encuentran Figura 35. Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Esta conformación
involucradas diferentes fuerzas (puentes de hidrógeno, puentes disulfuro facilita el transporte de oxígeno por parte de la proteína.
e interacciones hidrofóbicas).

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