Page 637 - Quimica - Undécima Edición

13.6 Catálisis 607

Figura 13.28 Modelo de la
cerradura y la llave para la
especifi cidad de una enzima hacia
las moléculas del sustrato.
Sustrato Productos
+ +

Enzima Complejo Enzima
enzima-sustrato

enzimas diferentes, cada una de las cuales cataliza una reacción específi ca en la que un
sustrato se convierte en los productos adecuados. La catálisis enzimática es homogénea
porque el sustrato y la enzima están presentes en disolución acuosa.
Básicamente, una enzima es una molécula grande de una proteína que contiene uno
o más sitios activos donde se llevan a cabo las interacciones con los sustratos . En forma
estructural, estos sitios son complementarios de las moléculas de un sustrato específi co,
de la misma forma que una llave embona en una cerradura en particular. De hecho, la
idea de una estructura rígida de una enzima, que se une sólo con moléculas con cuya
forma embona exactamente en el sitio activo, es la base de una de las primeras teorías
sobre la catálisis enzimática, conocida como teoría de la “cerradura y la llave ”, desarro-
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llada en 1894 por el químico alemán Emil Fischer (fi gura 13.28). La hipótesis de Fischer
explica la especifi cidad de las enzimas, pero está en contradicción con la evidencia expe-
rimental de que una misma enzima se une con sustratos de diferentes tamaños y formas.
En la actualidad, los químicos saben que la molécula de una enzima (o por lo menos su
sitio activo) tiene un alto grado de fl exibilidad estructural , lo que le permite modifi car
su forma para acomodar más de un tipo de sustrato. En la fi gura 13.29 se muestra un
modelo molecular de una enzima en acción.

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Emil Fischer (1852-1919). Químico alemán. Es reconocido por muchos como el químico orgánico más grande
del siglo xix. Realizó importantes contribuciones en el ámbito de la síntesis de los azúcares y otras moléculas
importantes. Fue galardonado con el Premio Nóbel de Química en 1902.

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Figura 13.29 De izquierda a derecha: la unión de una molécula de glucosa (rojo) con la hexoquinasa (una enzima de la ruta
metabólica). Observe cómo la región del sitio activo encierra la glucosa después de la unión. Con frecuencia, las geometrías tanto del
sustrato como del sitio activo se alteran para acoplarse entre sí.